Bilim ve Medeniyet – Kültür – Toplum Evrim- Yaratilis- Dinler- Ateizm- Deizm
Profesör Denton bu yazıda insan kaslarının olabilecek en mükemmel güç ayarı ve tasarıma sahip olduğunu zarif bir şekilde anlatmaktadır. Sahip olduğumuz her detayda, her özellikte aslında yaratıcımızın müthiş yaratış detayları ile karşılaşıyoruz. Ancak bunlara mantık ve zeka boyutundan bakmak gereklidir, yani evet kaslar çok acayipmiş deyip geçmemek gereklidir. Bu kaslara sahip olmak için hiçbir çaba sarfetmedik, hiç plan yapmadık, DNA’mızı değiştirmeye gayret etmedik. Peki bunlara nasıl sahip olduk ? Neden bu keşifleri yapabilecek entellektüel yapıya sahibiz ? Yaratıcı bizi neden yaratılışımızı keşfedebileceğimiz bir şekilde yarattı ? Aslında herşey o kadar açıkki, insanın yaratılış serüvenin en sonlarında ortaya çıkması, herşeyi hazır bir halde bulup kullanmaya başlaması, canlılar içerisinde akıl, zeka ve sorgulamaya sahip tek canlı olması, bunların kümülatif toplamı Allahın bizi bir amaç ile yarattığının açık bir göstergesidir.
İçinde onlar (şöyle) çığlık atarlar: ‘Rabbimiz, bizi çıkar, yaptığımızdan başka salih bir amelde bulunalım.’ Size orada (dünyada), öğüt alabilecek olanın öğüt alabileceği kadar ömür vermedik mi? Size uyaran da gelmişti. Öyleyse (azabı) tadın; artık zalimler için bir yardımcı yoktur. Fatır Süresi 37
İnsanın Kaderi- İnsan Kaslarının Yaratılışına Hayran Olmak-Prof. Michael Denton Seri (16)
Organizmalarda bulunan kasların hepsi aynı ana tasarıma sahiptir, moleküler motorlar olarak bilinen kasılma özelliğine sahip elementlerin yoğun ve çok sıkışık bir şekilde sıralanması ile oluşmaktadırlar. Hareket 3 adet birbirini izleyen uyuşumsal-uyumlu değişimin gerçekleşmesi ile meydana gelmektedir.
Doğanın Kaderi[1] kitabı 11.bölümde açıkladığım gibi;
”Kas hücrelerindeki her bir çalışan birleşim tek başına ferdi hareket eden uzun saçlı kısa başlı yapıdan ziyade uzatılmış bir iribaştan oluşan ve myosin[2] motor olarak adlandırılan bir birleşimden oluşur. Hareket 3 adet birbirini izleyen uyuşumsal-uyumlu değişimin gerçekleşmesi ile meydana gelmektedir. Önce myosin kafa kısmını uzun telsi yapısı ile bilinen Actin isimli moleküle iliştirir… bunun ardından Myosinin kafa kısmı aniden vurgun yer ( Yazar burada aniden kasılıp hareketsiz kalmak için vurgun kelimesini kullanmaktadır.ÇN) -Güçlü Felç- (Kas fizyolojisinde bu duruma güçlü felç ismi verilmektedir. Eğer daha fazla bilgi edinmek isterseniz, Türkçe yada ingilizce olarak ilgili terimi arattığınızda yeteri kadar kaynağa ulaşabilirsiniz.ÇN) Bu güçlü felç durumu myosin ve actin moleküllerinde ileri doğru harekete neden olur. Üçüncü ve son olarak, böylelikle kafa rahatlar, gevşer ve kendini actin molekülüne iliştirir, sıralama bu şekilde tekrarlayarak devam eder ve yavaş yavaş küçük adımların vesilesiyle iki molekül iç içe geçer[3]”
Geçmişte yapılan çalışmalar 8 nanometre boyutlarındaki her Myosin baş hareketinin ve güçlü felç (Power Stroke) durumunun birleşiminin, kafaları (Myosin kafa hareketi kastediliyor ÇN) kas telcikleri (fibrils) arasında sarmal bir yapıda bir yığın şeklinde birbirlerinden 14 nanometre uzakta tuttukları keşfedilmiştir.[4] Bu minik birimlerin her biri aynı kuvvete sahiptir ve aynı çekme kuvvetini her kesit alanında uygulamaktadırlar.
Kesinlikle Çok Sıkı Paketlenmişler
Myosin başlarının geometrik, ebatsal ve hareket kısıtları hakkında bir miktar düşünmek kasların daha fazla myosin alarak daha güçlü bir yapıya ulaşmasının muhtemelen mümkün olmadığını göstermektedir. Onlar Schmidt ve Nielson’ın dikkat çektiği üzere olabildiğince sıkı ve yoğun bir şekilde paketlenmiştir[5], Bu mekanizmanın geliştirilebileceğini ve her kesit alanı için daha büyük kuvvetler tedarik edilebileceğini ummak anlamsızdır, maksimal güç sayısız filament ile bağlantılı olmalı ve bölge içerisinde paketlenebilir olmalıdır ve bu yine filamentler tarafından inşaa edilen proteinlerin boyutlarına bağlıdır;
”Bütün bildiğimiz kas kasılmaları aktin ve myosin moleküllerinin iç içe geçmesi temeline dayanmaktadır, eğer kesit alanına daha fazla filament paketleyebilirsek güç arttırılabilir. Ancak bu pek mümkün değildir, filamentleri oluşturan proteinler aynı zamanda filamentlerin boyutlarının belirlenmesinde kendi boyutlarını kullanmaktadır ve bunların hepsinin boyutları da moleküler mekanizmanın gereksinimlerine göre belirlenmektedir.[6]”
“Sonra o damlayı bir pıhtıya dönüştürdük, bu pıhtıyı bir et parçacığına dönüştürdük, bu et parçacığını bir takım kemiklere çevirdik, derken bu kemiklere et giydirdik; sonra ona bambaşka bir yaratık olarak hayat verdik. Bak ne şanlı o Allah, yaratanların en güzeli!” Müminun Süresi 14
Kasların gücünün, her biri bağımsız güçlü felçler dolayısıyla arttırıldığını ve bununda her bir myosin başının vurgun ve itme şeklinde ki hareketler ile aktine etki ettiğini tahayyul etmek dahi zordur. Geçmişteki çalışmalar her bir güçlü felcin 3 piconewtons[7] olduğunu göstermektedir bu kuvvet her bir zayıf bağdan kat kat daha güçlüdür.[8] Çünkü zayıf bağlar tüm hücresel bileşenleri bir arada tutar, buna myosin motor bileşenleri ve itici gücü sağlayan aktin de dahildir, güçlü felci kayda değer bir şekilde yükseltmek imkansızdır, böyle bir durumda bu güc sadece myosin motora değil ancak komşu yapılara da zarar verecektir ve bunların arasında aktinde bulunmaktadır.
[1] Prof. Michael Denton’ın 1998’de ”Evrim Kriz İçinde Bir Teori” isimli kitabının devamı niteliğinde diye algılayabileceğimiz yine çok ses getiren bir başka kitabı. https://www.discovery.org/b/natures-destiny/ Erişim tarihi 19/11/2020
[2] Kas hücrelerindeki kasılmayı sağlayan hücreler. https://www.nedirnedemek.com/myosin-ne-demek Erişim tarihi; 19/11/2020
[3] Michael Denton, Nature’s Destiny (New York: The Free Press, 1998), 245
[4] Steven M. Block, “Nanometres and Piconewtons: the Macromolecular Mechanisms of Kinesin,” Trends in Cell Biology 5 (1996): 169-175. R. Anthony Crowther, Raúl Padron, Roger Craig, “Arrangement of the Heads of Myosin in Relaxed thick Filaments from Tarantular Muscle,” Journal of Molecular Biology 184 (1985): 429-439.
[5] Knut Schmidt-Nielsen, Animal Physiology: Adaptation and Environment. 5th ed. (Cambridge: Cambridge University Press, 1997), Chapter Ten.
[6] Knut Schmidt-Nielsen
[7] Bir çeşit ölçü birimi
[8] Robert Simmons, “Molecular motors: Single-molecule mechanics,” Current Biology 6, (1996): 392-394. See also Block, op. cit. For strength of weak bonds see Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Keith Roberts, Martin Raff, Peter Walter, Molecular Biology of the Cell, 3rd ed. (New York: Garland Publishing, 1994), 90-92. For energy levels in kJ of myosin cross bridges see William F. Harrington, “On the Origin of the contractile force in skeletal muscle,” Proceedings of the National Academy of Sciences USA 76 (1979): 5066-5070. For energy levels of affinity bonds composed of multiple weak bonds, see J.M. Batz, and R.A. Cone, “The Strength of Non-Covalent Biological Bonds and Adhesions by Multiple Independent Bonds,” Journal of Theoretical Biology 142 (1990): 163-178; François Amblard, Charles Auffray, Rafick Sekaly, Alain Fischer, “Molecular analysis of antigen-independent adhesion forces between T and B lymphocytes,” Proceedings of the National Academy of Science USA 91 (1994): 3628-3632.
